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基于炔酰胺的杂环合成及贝列前素的全合成、Biological Radical initiation by Radical SAM Enzymes
更新日期:2024-01-11  

  题 目:基于炔酰胺的杂环合成及贝列前素的全合成

  报告人:王泽树 博士后

  单 位:英国布里斯托大学

  时 间:2024/1/12 10:50

  地 点:嘉锡楼三层大会议室(305)

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  附简介:

  个人简历: 王泽树,2016年6月本科毕业于厦门大学化学系,导师:叶龙武教授。2021年7月博士毕业于厦门大学化学系,能源化学专业,导师:叶龙武教授。2021年10月至今于英国布里斯托尔大学做博士后,合作导师:Varinder K. Aggarwal教授。已在 J. Am. Chem. Soc.、Angew. Chem. Int. Ed.、 ACS Catal.等国际著名学术期刊上发表论文 15篇,其中第一作者论文包括J. Am. Chem. Soc.(2)、Angew. Chem. Int. Ed. (1)、 Green Chem. (1)等6篇。其中两篇入选ESI高被引论文。荣获2021年厦门大学优秀毕业论文奖,2021年厦门大学优秀毕业生等。个人研究兴趣:有机光催化,有机硼化学,不对称催化等 。

  摘要: 报告的第一部分介绍博士阶段的基于炔酰胺的含氮杂环合成,主要包括光催化炔酰胺的Smiles重排反应构建吲哚以及异喹啉化合物和手性磷酸催化炔酰胺合成轴手性吲哚化合物。报告的第二部分介绍了博士后阶段的贝列前素药物分子的全合成研究。全合成的亮点在于发展新型的逆电子需求的DA反应以及碱作用下的脱卤芳构化反应。

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  题 目:Biological Radical initiation by Radical SAM Enzymes

  报告人:杨浩 研究助理教授

  单 位:西北大学

  时 间:2024/1/12 11:30

  地 点:嘉锡楼三层大会议室(305)

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  附简介:

  杨浩,博士,男。2010年本科毕业于西南大学,2015年博士毕业于国外大学。2015年至2023年期间在国外从事博士后研究,期间他参与了多项蛋白质项目的研究,包括与自由基SAM酶相关的项目,如PFL-AE、RNR-AE、OspD、PoyD、HydE、HydG和SPL,并在跨学科合作中与合成化学家、药物化学家、结构生物学家和微生物学家共同工作,推动了氢化酶、氮酶和非血红素铁酶的蛋白质项目的发展。2023年至今,杨博士现任西北大学研究助理教授.主要研究方向为金属蛋白催化反应机制及药物发展。他拥有超过10年的分子克隆、蛋白质纯化、生化特性分析以及生物物理特性分析的丰富经验。在药物发现领域,他与多个学科的专家进行了广泛的合作,并在同行评审期刊上发表了26篇论文,其中包括13篇作为第一作者或共同第一作者的研究成果。

  Abstract:Radical SAM(RS) enzymes utilize cofactor [4Fe-4S] cluster and SAM to generate 5’-dAdo? radical for initiating the broadest range of radical chemistry in biology. This talk will detail our recent work in illustrating the radical initiation mechanism of RS enzymes through capturing reactive intermediates. We firstly discovered that the photoinduced electron transfer in one RS enzyme PFL-AE leads to the reductive S-C5’ bond cleavage, which trapped and characterized 5’-dAdo? that had remained illusive for the last half century. Much to our surprise, the photoinduced electron transfer within the [4Fe-4S]1+/SAM complex in another RS enzyme HydG reductively cleaves the S-CH3 bond of SAM, a wrong bond cleavage that nature never does for liberating ? CH3. Finally, our rapid freeze quench captured and characterized the catalytic intermediate  with 5’-C covalently bonded to the unique iron of [4Fe-4S]3+, formally an organometallic bond. The trapping and characterization of 5′-dAdo?, ?CH3 and within RS enzymes through photoinduced electron transfer and rapid freeze quench paradigm shifted our understanding about how RS enzymes tame the broadest radical chemistry in biology.

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  报告网页链接如下:王泽树博士后学术报告链接

  杨浩研究助理教授学术报告链接